Jornal de termodinâmica e catálise
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Abstrato

Uma investigação termodinâmica da interação da aspirina com a albumina sérica humana a 298 e 310K

G Rezaei Behbehani, AA Saboury, L Barzegar e O Yousefi

Este estudo foi projetado para determinar as mudanças estruturais da albumina sérica humana, HAS, na presença de aspirina em soluções de H2O em pH fisiológico 7. Calorimetria de titulação isotérmica, ITC, a 298 e 310K, e procedimentos de ajuste de curva foram aplicados para caracterizar os sítios de ligação do fármaco, as constantes de ligação nos complexos aspirina+HSA. Os calores obtidos para interações aspirina+HSA são relatados e analisados ​​em termos da teoria de solvatação estendida. Foi indicado que há um conjunto de dois sítios idênticos e não cooperativos para aspirina. Evidências calorimétricas mostraram que a forte interação aspirina+HSA ocorre em concentrações muito baixas de aspirina (0,007-0,084 mM), com constantes de ligação gerais de 2,76 × 10 6 M -1 e 9,3×10 5 M -1 em domínios de baixa e alta concentração de aspirina, respectivamente.