Revista de Farmácia Aplicada

Revista de Farmácia Aplicada
Acesso livre

ISSN: 1920-4159

Abstrato

Projeto, síntese e desenvolvimento de restrições estereoquímicas em resíduos de β-aminoácidos: dados estruturais da gabapentina e papel na medicação para dor nervosa.

VS Saravana Mani e R Narayanasamy

Nos últimos 15 anos, um crescente corpo de trabalho na literatura tem se concentrado nas estruturas dobradas formadas por sequências peptídicas contendo resíduos homologados de backbone. O trabalho de Seebach em Zurique e Gellman em Madison estabeleceu que oligômeros de resíduos de aminoácidos β podem formar novas estruturas helicoidais em solução e no estado sólido. Esses peptídeos são altamente úteis para o desenvolvimento de vacinas de nnao. Dois tipos distintos de estruturas helicoidais ligadas por hidrogênio foram demonstrados nesses estudos para peptídeos β oligoméricos. A hélice C12, que é um análogo da estrutura helicoidal canônica 310 em sequências “todas α”, tem a mesma direcionalidade de ligação de hidrogênio (C = Oi …..H-Ni+3). A segunda forma helicoidal, a hélice C14, tem a direcionalidade oposta (C = Oi …..H-Ni+4), o que é sem precedentes em sequências peptídicas α.

Isenção de responsabilidade: Este resumo foi traduzido com recurso a ferramentas de inteligência artificial e ainda não foi revisto ou verificado.
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