ISSN: 2155-9899
Elena López, Juan López Pascual e Julia Sequí
Ferramentas de fosfoproteômica baseadas em espectrometria de massa são essenciais para entender a estrutura e a dinâmica da sinalização que se envolve e migra por todo o proteoma. Abordagens como purificação por afinidade seguida por espectrometria de massa (MS) têm sido usadas para elucidar questões biológicas relevantes em saúde e doença. Milhares de proteínas interagem por associação física e química. Certas proteínas podem modificar covalentemente outras proteínas pós-traducionais. Essas modificações pós-traducionais (PTMs) dão origem, em última análise, às funções emergentes das células em sequência, espaço e tempo.
Entender as funções das proteínas fosforiladas requer, portanto, que se estude os proteomas como sistemas vinculados em vez de coleções de moléculas de proteínas individuais.
O conhecimento do proteoma interativo ou da rede de proteínas recebeu muita atenção recentemente, pois os sistemas de rede (vias de sinalização) são instantâneos eficazes no tempo do proteoma como um todo. As abordagens de MS são claramente essenciais, apesar das dificuldades de algumas proteínas de baixa abundância (por exemplo, algumas cinases).