Revista de Farmácia Aplicada
Acesso livre

Abstrato

Nanopeptídeos: Interações não covalentes em química e funções biológicas

Chinnasamy Selvakkumar, Karthikeyan Muthusamy e Sathish Kumar Chinnasamy

As interações envolvendo as cadeias laterais de resíduos de aminoácidos aromáticos fracamente polares, por exemplo, Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) e Triptofano (Trp) geralmente residem no interior das proteínas e ajudam na estabilização das estruturas globulares das proteínas. A nuvem de elétrons aromáticos dos anéis aromáticos desses aminoácidos é deslocalizada em ambos os lados dos anéis planadores, de modo que há uma pequena carga negativa parcial na face e uma pequena carga positiva parcial nos átomos de hidrogênio da borda, o que leva à possibilidade de interações eletrostáticas. Essas interações desempenham um papel vital nos adjuvantes de vacinas à base de nanofibras e no desenvolvimento de vacinas contra cocaína e no aumento do interesse e no desenvolvimento de medicamentos baseados em estrutura. Além das forças eletrostáticas, as interações aromáticas também consistem em forças de van der Waals e hidrofóbicas. Essas interações fracamente polares são entalpicamente comparáveis ​​a uma ligação de hidrogênio. Métodos de engenharia de proteínas revelaram que a introdução de pares aromáticos e clusters aromáticos aumenta a estabilidade térmica das proteínas e foi demonstrado que a introdução de uma interação aromática adicional melhorou a termofilicidade e a termoestabilidade da família de 11 xilanases. Essas interações fracamente polares também têm um papel significativo na estabilidade do DNA. Diferentes tipos de interações fracamente polares envolvendo as cadeias laterais aromáticas são discutidos abaixo.