ISSN: 2157-7544
S.O.O.Eze, F.C.Chilaka and B.C.Nwanguma
O efeito do tratamento térmico nas atividades de três enzimas relacionadas à qualidade: peroxidase (POD), polifenol oxidase (PPO) e lipoxigenase (LOX), do inhame branco comestível (Dioscorea rotundata) foi estudado em uma faixa de temperatura de 50 a 80 °C usando análise matemática dos parâmetros cinéticos e termodinâmicos para a termoinativação das enzimas. A desnaturação dessas enzimas, medida pela perda de atividade, pode ser descrita por uma reação simples de primeira ordem que foi resolvida em curvas de inativação bifásicas. Isso indica a existência de duas isoformas de diferentes estabilidades térmicas com valores de k entre 0,032 e 0,525. Os valores de D diminuíram com o aumento da temperatura, indicando inativação mais rápida das enzimas em temperaturas mais altas. Os resultados sugeriram que a peroxidase é relativamente mais termoestável do que a polifenol oxidase e a lipoxigenase com um valor Z de 4,11, Ea de 2510 kJ mol-1 para a primeira fase da reação de inativação bifásica. Os valores de energia livre de Gibbs (ΔG) variam de -552,95 a 279,01 kJ/mol para as três enzimas. Os resultados indicam que as reações de oxidação foram: (1) não espontâneas (ΔG > 0) para peroxidase em baixas temperaturas, (2) espontâneas (ΔG < 0) para lipoxigenase (3) ligeiramente endotérmicas (ΔH > 0) para lipoxigenase e (4) reversíveis (ΔS < 0) para todas as três enzimas em todas as temperaturas. O alto valor z obtido para a peroxidase na primeira fase de inativação indica que uma grande quantidade de energia foi necessária para iniciar sua desnaturação e reforça o motivo pelo qual ela é usada como um marcador para inativação de enzimas relacionadas à qualidade.