ISSN: 2576-1471
Sushil Devkota
As ligases E3 fixam o marcador de ubiquitina (Ub) às proteínas celulares e marcam-nas para degradação no proteossoma [1]. Como tudo o que é criado deve ser destruído, surge a questão: como são degradadas as ligases E3 que são capazes de degradar os seus próprios alvos? Foram propostos até ao momento dois modos de degradação das ligases E3: a ubiquitinação autocatalisada e/ou a ubiquitinação por uma ligase E3 exógena [2]. Recentemente, propusemos um novo modo de regulação da ligase E3 que está centrado na capacidade da maquinaria de autofagia degradar ligases E3 do domínio do novo gene realmente interessante (RING) [3]. Este comentário resume brevemente o entendimento atual da degradação da ligase E3 e destaca o nosso estudo recente no qual demonstramos o papel da proteína transmembranar EI24 associada à autofagia como uma molécula de ponte entre o UPS e a autofagia, regulando a degradação de várias ligases E3 com domínios RING [4].