ISSN: 2329-6674
Sunita Adak e Rintu Banerjee
As lipases são um dos biocatalisadores industrialmente importantes cuja demanda ocupa o terceiro lugar entre todas as outras enzimas. Devido à sua capacidade de realizar uma gama diversificada de reações, permanecer ativas mesmo em ambientes com restrição de água e atuar em interfaces, elas encontram aplicações em campos variados. A purificação e caracterização desta enzima são essenciais para sua aplicação em um amplo espectro de processos industriais. O presente estudo trata da purificação da lipase de Rhizopus oryzae NRRL 3562 em etapas mínimas que levaram a um alto rendimento e aumento de dobra. A lipase com atividade específica de 450 UI/mg deu uma única banda em PAGE nativa e SDS, mostrando purificação para homogeneidade. Foi descoberto que era uma lipase de baixo peso molecular de 14,45 kDa e tinha faixa de temperatura e pH ótimos de 30-40â��C e 9, respectivamente. A lipase purificada mostrou especificidade para ésteres p-nitrofenílicos de cadeia longa (C16-18). Estabilidade em temperaturas elevadas, ampla faixa de pH e na presença de solventes torna esta pequena lipase uma candidata potente para reações de transesterificação.