ISSN: 2471-9315
Doughari JH e Onyebarachi GC
A poligalacturonase é uma enzima pectinolítica que catalisa a clivagem hidrolítica da cadeia de ligação da estrutura poligalacturônica. Neste estudo, a poligalacturonase foi produzida a partir de Aspergillus flavus isolado de um depósito de resíduos de laranja. A produção foi realizada em fermentação em estado sólido. A produção ótima de poligalacturonase foi encontrada no período de incubação de 96 h, pH 4,5 e a 35 °C usando sulfato de amônio e casca de laranja como melhores fontes de nitrogênio e carbono, respectivamente. A enzima foi precipitada com 60% de etanol resultando em purificação de 3,54 vezes, e a purificação da enzima com Sephadex G-75 resultou em 9,93 vezes. A enzima purificada mostrou atividade máxima na presença de ácido poligalacturônico a 35 °C e pH 4,5, enquanto para análise de eletroforese em gel de poliacrilamida com dodecil sulfato de sódio (SDS-PAGE), o peso molecular obtido foi de 66 KDa. Os valores de K m e V max da enzima foram encontrados como sendo 0,705 mg/mL e 1,0508 μmoL/min, respectivamente. A adição de cloretos metálicos e inibidores reduziu a atividade da enzima. Com base nas propriedades físico-químicas da enzima purificada, esta enzima possui grande potencial para aplicações industriais e biotecnológicas, como clarificação de frutas e extração de óleo.